مطالعه کریستالوگرافی با اشعه X بر روی مو توسط آستبری در سال 1930 انجام گرفت و بعد ها کوری و پاولینگ نقشه کاملی را برای آلفا کراتین ارائه کردند.
در این طرح رشته پلی پپتیدی حول محور فرضی پیچ خورده و در مجموع به شکل یک فنر در می‌آید. در هر دور کامل این مارپیچ 3/6 آمینواسید وجود دارد و طول یک دور کامل مارپیچ در امتداد محور طولی 4/5 آنگسترون است.
بنابراین می‌توان نتیجه گرفت که فاصله کربن آلفای هر آمینواسید از کربن آلفا مجاورش حدود 1/5 آنگسترون است.
پیچیدگی فنر مانند مارچیچ سبب می‌شود بین آمینواسیدها پیوند های هیدروژنی درون مولکولی تشکیل شود، این امر استحکام مارپیچ آلفا را به شدت افزایش می‌دهد.


آمینواسیدهای شرکت کننده در ساختار مارپیچ آلفا از نوع L یا D هستند. توجه داشته باشید یا از نوع  L هستند یا از نوع D ، هیچگاه هر دو نوع با هم وجود ندارد. پیوندهای هیدروژنی درون مولکولی به موازات محور طولی مارپیج قرار گرفته‌اند و بین هیدروژن عامل آمین یک آمینو اسید و اکسیژن چهارمین آمینواسید بعدی برقرار می‌شود.
وجود آمینواسید با بنیان R کوچک (آلانین) اغلب سبب پایداری مارپیچ آلفا می‌شود و آمینواسید با بنیان R بزرگ به دلیل حجم گسترده خود موجب ناپایداری مارپیچ می‌گردند؛ ضمن این که پرولین با توجه به نوع ساختار که قادر به تشکیل پیوند هیدروژنی نیست باعث شکنندگی این مارپیج می‌شود.

Virology.mihanblog.com